In der Zellbiologie ist das endoplasmatische Retikulum (abgekürzte Form: RE) eine Organelle, die in eukaryotischen Zellen vorkommt und an die Kernmembran gebunden ist . Es synthetisiert Proteine , produziert Makromoleküle und überträgt Substanzen über Vesikel auf den Golgi-Apparat . Es ist die Organelle an der Basis des Endomembransystems eukaryotischer Zellen . Es sollte dennoch spezifiziert werden, dass die im Granular ER synthetisierten Proteine es unreif lassen und daher im Golgi-Apparat starke Modifikationen erfahren, um ein reifes Protein zu erhalten.
In Neuronen wird das endoplasmatische Retikulum als " Nissl-Körper " und in Hepatozyten als "Berg-Körper" bezeichnet. Der Begriff "endoplasmatisches Retikulum" wird aus dem lateinischen Retikulum gebildet : "Netzwerk"; und das Wort endoplasmatisch : "im Zytoplasma ".
Das endoplasmatische Retikulum ist eine Struktur, die nur in eukaryotischen Zellen vorkommt . Genauer gesagt soll der ER ein ausgedehntes und komplexes Netzwerk einer Anordnung von abgeflachten Sacculi und Tubuli sein, die durch eine einzige einheitliche Membran begrenzt sind. es existiert nicht in prokaryotischen Zellen ( Archäobakterien und Eubakterien ), die keine Organellen aufweisen.
Der ER ist ein Unterkompartiment der Zelle. Es besteht aus einer Membran (die sich in ihrer Zusammensetzung von der der Plasmamembran unterscheidet ) und einem Lumen . Seine Funktionen werden durch seine Fähigkeit erklärt, ein Volumen vom Rest des Zytoplasmas abzugrenzen .
Es bildet ein wesentliches Element des internen Membrannetzwerks eukaryotischer Zellen ( Endomembransystem ) in Kontinuität mit der externen Kernmembran und in Bezug auf die anderen Kompartimente, insbesondere die Vesikel des Golgi-Apparats .
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Das endoplasmatische Retikulum besteht aus einem ausgedehnten Membrannetzwerk. Die Membran trennt das Lumen des Retikulums vom Cytosol . Teile der Retikulummembran sind kontinuierlich mit der äußeren Membran des Kerns , und das Lumen des ER ist kontinuierlich mit dem Intermembranraum des Kerns.
Ein Teil des ER ist mit Ribosomen bedeckt, die Aminosäuren nach Informationen aus dem Kern zu Proteinketten zusammensetzen. Das raue Aussehen dieser Teile unter dem Elektronenmikroskop brachte ihnen die Qualifikation eines körnigen RE (REG oder RER) ein. Die Teile ohne Ribosomen werden als glattes ER (REL) bezeichnet. Ribosomen auf dem REG fügen das synthetisierte Protein direkt in das Lumen des ER ein, wo sie ihre Konfiguration erhalten, bevor sie in den Golgi-Apparat eintreten .
Die Menge an REL und REG variiert zwischen den Zellen. Ebenso variiert der Anteil von REG relativ zu dem von REL auch entsprechend dem Aktivitätszustand der Zelle, entsprechend den Proteinsyntheseanforderungen der Zelle.
Ribosomen können voneinander getrennt oder in Clustern zusammengesetzt und durch ein RNA- Filament verbunden werden . Im letzteren Fall bilden sie Polysomen oder Polyribosomen .
REG und REL haben unterschiedliche Funktionen, aber diese beiden Elemente bilden Kompartimente in ständiger dynamischer Entwicklung, und daher ist es möglich, in derselben Zelle von einem zum anderen zu gelangen.
Das raue endoplasmatische Retikulum (RER) oder Granulat (REG) baut Proteine für Membranen und Sekretion zusammen und transportiert sie . Innerhalb von Minuten nach der Proteinbiosynthese gelangen die meisten in Golgi- Vesikel in den Golgi-Apparat . Innerhalb von REG können die Proteine modifiziert, gefaltet und ihre Qualität "kontrolliert" werden.
REG ist der Ort der Translation und Faltung während der Proteinbiosynthese.
In der Elektronenmikroskopie stellen wir fest, dass REG eine Vielzahl kleiner Körnchen auf seiner Oberfläche trägt. Sie sind Ribosomen in der vollständigen Proteinsynthese, die an die äußere Oberfläche des Retikulums gebunden sind. Die von ihnen synthetisierten Proteine werden über eine wässrige Pore namens Sec61 in das Lumen des Retikulums injiziert . Im Lumen werden die Proteine verarbeitet und dann an den Golgi-Apparat gesendet. Wenn Proteine falsch gefaltet werden, werden sie vom Proteasom entfernt .
Sobald sie im Golgi sind, können sie eine posttranslationale Modifikation (Vorläuferspaltung, Glykosylierung, Sulfatierung oder sogar Phosphorylierung) durchlaufen und dann durch Vesikel zu den Lysosomen, der Plasmamembran oder dem extrazellulären Medium (Sekretion) geschickt werden. Sie können auch im Golgi bleiben oder in die REG zurückkehren.
Das glatte endoplasmatische Retikulum (REL) ist an mehreren Stoffwechselprozessen beteiligt. Es nimmt an der Synthese von Lipiden ( Membran - Phospholipiden , Cholesterin , Steroide, etc.) und spielt eine Rolle bei dem Beginn der Glykosylierung, Zell Entgiftung und Calcium Lagerung . Bei einigen Zelltypen wird das auf die Kalziumspeicherung spezialisierte REL als Kalziosom oder in Muskelzellen als sarkoplasmatisches Retikulum bezeichnet .
Seine Funktionen sind sehr vielfältig. Erstens kann es sich um eine Zone mit körnigem Retikulum handeln, in der jedoch noch keine Synthese stattgefunden hat. Es ist auch eine Transitzone zwischen den Regionen der Proteinsynthese und denen, in denen sie ausgeschieden werden. Aber auch andere Orte sorgen für die Synthese von Membranlipiden. Diese Lipide werden in Exozytosevesikel integriert, die ihre Lipide durch Fusion mit der Membran versorgen.
Eine weitere sehr wichtige Funktion des glatten endoplasmatischen Retikulums ist die Regulierung des intrazellulären Kalziums. Calcium ist in der Tat ein Gift für die meisten Stoffwechselprozesse, daher enthält die Zelle das Minimum. Dieses Calcium wird jedoch von einigen Membranrezeptoren als Signal verwendet. Da sich nur sehr wenige von ihnen in der Zelle befinden, sind nur wenige Ionen erforderlich, um die Konzentration in hohen Anteilen zu erhöhen. Es ermöglicht unter anderem, Muskelkontraktionen , Aktionspotential oder Exozytose und sogar die Fusion von Vorkernen während der Befruchtung auszulösen . Die Zelle muss daher eine sehr niedrige intrazelluläre Kalziumkonzentration aufrechterhalten, während sichergestellt wird, dass genügend Kalziumsignal vorhanden ist, und dann das Kalzium so schnell wie möglich aus dem Signal evakuieren, um das Eintreffen eines neuen Signals zu ermöglichen, wobei vermieden wird, dass das Die Konzentration steigt zu stark an und erreicht die tödliche Schwelle. Bestimmte Bereiche des glatten Retikulums nehmen an dieser Regulation teil, indem sie eine Calciumreserve für das Signal bilden und das cytoplasmatische Calcium zurückgewinnen und dann das überschüssige Calcium in die äußere Umgebung evakuieren.
Der BR führt mehrere Funktionen aus.
Die korrekte Faltung der Proteinketten wird durch folgende ER-Proteine sichergestellt:
Nur korrekt gefaltete Proteine werden von REG zum Golgi transportiert und haben ein Zielsignal.
Die Glykosylierung eines Proteins ist eine Reihe von Phänomenen, die die Umwandlung eines Proteins in ein Glykoprotein sicherstellen.
Transport synthetisierter Proteine im CytosolDieser Proteintransportmechanismus findet gleichzeitig mit der Translation von mRNAs auf Ribosomenebene statt. Im Cytosol, eine Importsignalpeptid wird von einem Ribonukleoprotein im endoplasmatischen Retikulum, den sie erkennen Signalerkennungspartikel (SRP) , welche Funktionen mit der Hydrolyse von Guanosintriphosphat ( GTPase ). Dieses Signalpeptid besteht aus hydrophoben Aminosäuresequenzen, die nahe am N-Terminus liegen. Somit bindet das SRP an dieses Signalpeptid und die große Untereinheit des Ribosoms, was den vorübergehenden Stopp der Translation verursacht. Das SRP wird an seinem Rezeptor erkannt, der sich auf der zytosolischen Seite des ER befindet, und an dem Komplex, der durch das zu transportierende Protein gebildet wird. Das SRP und die große Untereinheit des Ribosoms binden an das Translokon oder den Translokationskomplex , dessen Sec61-Heterotrimer das bildet Translokonenkanal auch wässrige Pore genannt. Nach der Bindung des Komplexes an das Translokon löst sich das SRP und die große Ribosomenuntereinheit verschließt die cytosolische Seite des Translokons, ohne die Assoziation des Signalpeptids mit dem ortsspezifischen Translokon zu verhindern. Die wässrige Pore öffnet sich zum Licht des ER, und die Polypeptidkette (zu translozierendes Protein), die durch ihre hydrophoben Segmente an ein lösliches residentes Chaperonprotein, BiP, gebunden ist, kann darauf zugehen.
Transport von Proteinen zwischen dem ER und dem GolgiDiese Sequenz wird entfernt, wenn das Polypeptid an seinem Ziel ankommt. Die Proteine werden in Vesikeln transportiert, die entlang des Zytoskeletts zirkulieren .
Die Proteine werden in Vesikeln transportiert, die je nach Bestimmungsort durch verschiedene Arten von Beschichtungen gebildet werden: Es gibt COP-I und COP-II, die jeweils aus ARF und Sar1 gebildet werden und monomere GTPasen sind, die aktiv sind, wenn sie an GTP gebunden und inaktiv sind. wenn sie mit PDMs verbunden sind. Die Ausscheidungsproteine werden zuerst durch COP II-Vesikel an das CIREG (Zwischenkompartiment des endoplasmatischen granulären Retikulums) gesendet. Anschließend werden sie von COP II-Vesikeln (anterograde Vesikel) in die Golgi exportiert. Die COP I-Vesikel hingegen sind der Ursprung des retrograden Flusses vom Golgi zum ER. Der Rest der Glykolyse, insbesondere die O-Glykolyse, wird im Golgi-Apparat durchgeführt .
Die herkömmlicherweise von Cytoribosomen synthetisierten Proteine sind nicht glykosyliert. Dieses Phänomen betrifft nur Proteine, die auf der Ebene des ER synthetisiert werden. Es gibt zwei Arten der Glykosylierung : O-Glykosylierung und N-Glykosylierung. N ist am häufigsten und Asparagin ist die Aminosäure im Protein, die glykosyliert wird. Diese Art der Glykosylierung beginnt im ER und endet im Golgi.
Wir beginnen mit dem Aufbau eines einzelnen Polysaccharids für alle Proteine, die wir dann auf die wachsende Polypeptidkette übertragen. Diese Zugabe erfolgt während der Proteinsynthese im Lumen von REG.
Synthese des PolysaccharidsDolichol ist eine im Zytoplasma synthetisierte Fettsäure . Es passt in die ER-Membran und befindet sich im Hohlraum.
Dann werden die Zucker einzeln zu dem Dolicholphosphat gegeben: 2 N-Acetylglucosamine, 9 Mannosen und 3 Glucosen . Alle diese Zucker stammen durch aktiven Transport aus dem Cytosol und sind in aktiver Form an Nukleotide gebunden.
Übertragung des Polysaccharids auf das wachsende ProteinDas Polysaccharid bindet immer an dieselbe Aminosäure des wachsenden Proteins: Asparagin (Asn). Beachten Sie, dass das Polysaccharid nur binden kann, wenn das Protein nach Asparagin, einem Serin oder einem Threonin vorhanden ist . Während der Synthese sind GRP-Chaperonproteine an der Faltung neosynthetisierter Proteine beteiligt. Sie begleiten sie zum Golgi-Apparat . In ihrer Abwesenheit können die Proteine nicht zum Golgi gebracht werden, so dass sie im ER bleiben und abgebaut werden.