Das Translokon , auch Translokationskomplex genannt , ist ein Komplex von Proteinen, der für die Translokation von Polypeptiden durch biologische Membranen verantwortlich ist.
Bei Eukaryoten bezeichnet der Begriff Translokon im Allgemeinen den Komplex, der naszierende Polypeptide, die eine Signalsequenz tragen, vom Cytosol in das Innere (Zisterna oder Lumen) des endoplasmatischen Retikulums (ER) transportiert. Dieser Transport erfordert, dass das Protein eine hydrophobe Lipiddoppelschicht durchquert . Derselbe Komplex ermöglicht es, naszierende Membranproteine in die Membran selbst einzuschließen.
In Prokaryoten gibt es einen ähnlichen Proteinkomplex, der die gleichen Funktionen erfüllt. Es gibt pathogene Bakterien, die in der Lage sind, Translokone in den Membranen ihrer Wirte zu assemblieren, um Virulenzfaktoren einzuführen.
Der in Bakterien vorhandene Translokationskanal wird aus einem trimeren Proteinkomplex namens SecYEG gebildet. Es besteht aus den drei Einheiten SecY, SecE und SecG. Die Struktur des Homologs dieses Komplexes in Archaeen wurde durch Kristallographie bestimmt . Nach einer langen Debatte über die Bildung von Oligomeren dieses Komplexes sind die meisten Forscher heute der Meinung, dass ein SecYEG-Monomer ausreicht, um seine Funktion zu erfüllen.
Die das Translokon bildenden Proteine werden Sec-Proteine genannt . Dieser Komplex selbst besteht aus mehreren großen Proteinkomplexen. Das zentrale Element ist der Translokationskanal, das Sec61- Heterotrimer . Unter anderen Komponenten sind der Oligosaccharid-Transferase-Komplex, der TRAP-Komplex und das TRAM-Membranprotein bekannt. Es ist nicht sicher, dass andere Bestandteile wie die Signalpeptidase und der SRP-Rezeptor einen integralen Bestandteil des Komplexes bilden und nicht vorübergehend mit ihm assoziieren.
Zu den Proteinen, die in das endoplasmatische Retikulum transloziert werden müssen, gehört die SRP - Sequenz ( Signal-Recognition-Partikel ), die dazu führt, dass die Translation durch das Ribosom gestoppt wird . Der translatierende Ribosom-mRNA-Peptid-Komplex bindet dann an den SRP-Rezeptor auf der Oberfläche des endoplasmatischen Retikulums. Diese Erkennung basiert auf einer spezifischen Signalsequenz, die unter den ersten Codons des Polypeptids gefunden wird. Die Translation des Proteins wird durch den Translokonkanal fortgesetzt. Sobald dies geschehen ist, spaltet ein Enzym namens Signalpeptidase die Signalsequenz und lässt das Protein im endoplasmatischen Retikulum frei.
Das Translokon kann auch Membranproteine mit der richtigen Orientierung integrieren. Der Mechanismus dafür ist nicht vollständig verstanden, aber es scheint, dass das Translokon in der Lage ist, hydrophobe Abschnitte im Protein zu erkennen, um es zu Transmembranhelices zu machen .
Translokone können auch Polypeptide, beispielsweise beschädigte Proteine, die zum Abbau bestimmt sind, aus dem Zisternenraum in das Zytosol transportieren. Die Proteine des endoplasmatischen Retikulums werden somit im Zytosol durch das 26S- Proteasom abgebaut , was ihre Evakuierung erfordert. Dieser Prozess, der als Proteinabbau bezeichnet wird, der mit dem endoplasmatischen Retikulum verbunden ist , gibt Forschern immer noch Rätsel auf.
Für diesen Rückwärtstransport wurde zunächst der Sec61-Kanal verantwortlich gemacht. Die Struktur von Sec61 unterstützt diese Hypothese jedoch nicht, und es wurden verschiedene Proteine vorgeschlagen, um den retrograden Lichttransport vom ER zum Zytosol sicherzustellen.