Guanosintriphosphat
| Guanosintriphosphat | ||
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| Struktur von Guanosintriphosphat. | ||
| Identifizierung | ||
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| N o CAS | ||
| N o ECHA | 100.001.498 | |
| N o EG | 201-647-3 | |
| LÄCHELN |
n1 (c2c (c ([nH] c (n2) N) = O) nc1) [C @@ H] 1O [C @ H] (CO [P @@] (O [P @@]) (OP (O. ) (O) = O) (O) = O) (O) = O) [C @ H] ([C @ H] 10) O , |
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| InChI |
InChI: InChI = 1 / C10H16N5O14P3 / c11-10-13-7-4 (8 (18) 14-10) 12-2-15 (7) 9-6 (17) 5 (16) 3 (27- 9) 1-26-31 (22,23) 29-32 (24,25) 28-30 (19,20) 21 / h2-3,5-6,9,16-17H, 1H2, (H, 22, 23) (H, 24,25) (H2 19, 20, 21) (H3, 11, 13, 14, 18) / t3-, 5-, 6-, 9- / m1 / s1 |
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| Chemische Eigenschaften | ||
| Brute Formel |
C 10 H 16 N 5 O 14 P 3 [Isomere] |
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| Molmasse | 523,1804 ± 0,0143 g / mol C 22,96%, H 3,08%, N 13,39%, O 42,81%, P 17,76%, |
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| Einheiten von SI und STP, sofern nicht anders angegeben. | ||
Das Guanosintriphosphat (GTP) ist eine Coenzymtransferphosphatgruppe .
Die Eigenschaften von Guanosintriphosphat und seinen Derivaten, Guanosindiphosphat und Guanosinmonophosphat, sind identisch mit denen von Adenosintriphosphat (und seinen Derivaten). Er ist ein Phosphatspender. Es wird durch eine ganze Reihe von Enzymen hydrolysiert, die als GTPasen bezeichnet werden . Diese Proteine wechseln zwischen zwei Konformationen: aktiv an GTP gebunden und inaktiv an GDP gebunden . Das Gleichgewicht zwischen diesen beiden Konformationen wird durch Austauschfaktoren (GEF) reguliert, die den Austausch des BIP durch GTP ermöglichen, GAP-Proteine, die die Hydrolyse von GTP katalysieren, und schließlich GDI-Proteine, die die Dissoziation des BIP hemmen.
Anmerkungen und Referenzen
- berechnete Molekülmasse von „ Atomgewichte der Elemente 2007 “ auf www.chem.qmul.ac.uk .