Immunglobulin-Superfamilie
Die Immunglobulin - Superfamilie ist eine Superfamilie von Proteinen , das heißt, eine große Gruppe von überwiegend Membran - Glycoproteine , sondern auch löslich, in den Phänomenen der Erkennung beteiligt, die Bindung und Adhäsion von Zellen .
Diese Proteine , im Allgemeinen Membranproteine, haben mehrere charakteristische "Immunglobulindomänen" in ihrer Tertiärstruktur gemeinsam. Sie haben eine charakteristische Schleife, die durch eine Disulfidbrücke geschlossen ist .
Diese Familie enthält Proteine wie Antigen-bindende Moleküle ( Antikörper und Moleküle des Haupthistokompatibilitätskomplexes ), kostimulatorische Moleküle, Co-Rezeptoren, Bindungsmoleküle und bestimmte Zytokinrezeptoren .
Einige dieser Moleküle spielen eine entscheidende Rolle bei den Wechselwirkungen zwischen den am Immunsystem beteiligten Zellen. Der Haupthistokompatibilitätskomplex Typ I und Typ II sowie Antikörper sind in der Tat Teil dieser Superfamilie. Bestimmte Immunglobuline sind der Einstiegspunkt für Viren wie das AIDS-Virus (Rezeptor für das CD4- Molekül ) oder das Tollwutvirus .
Die meisten Mitglieder dieser Superfamilie sind jedoch keine Effektoren des Immunsystems, da sie keinen variablen Anteil haben und keine Antigene binden .
Immunglobuline sind kleine Proteine, sogenannte Gammaglobuline , die in Körperflüssigkeiten vorkommen. Sie sind Adhäsionsmoleküle, die eine " Antikörper " -Aktivität besitzen .
Die Blutuntersuchung auf bestimmte Immunglobuline ermöglicht es, bestimmte medizinische Diagnosen zu stellen oder zu bestätigen.
Biomolekulare Natur
Die Immunglobin-Superfamilie (Ig-CAM) ist eine große Gruppe kleiner Proteine ( Glykoproteine ), die häufig membrangebunden sind , aber auch in Lösung in Körperflüssigkeiten oder Schleim vorkommen .
Diese Familie selbst gehört zur Gruppe der Gammaglobuline, die auch im Blutserum und in anderen Flüssigkeiten (einschließlich Liquor cerebrospinalis ) oder Schleim im Körper vorkommen.
Diese Proteine, im Allgemeinen Membranproteine, haben mehrere (von eins bis sieben) extrazelluläre Strukturdomänen gemeinsam, die als " Immunglobulin " bekannt sind und für ihre Tertiärstruktur charakteristisch sind (eine Disulfidbrücke schließt die charakteristische Schleife von Immunglobulinen).
Funktionen
Sie sind beteiligt an:
- Erkennungsphänomene;
- die Bindungen und Adhäsionsphänomene von Zellen ; Diese Proteine werden als Ig-CAM (für "Zelladhäsionsmolekül" ) bezeichnet.
Diese Familie enthält Proteine wie:
Immunrolle
Sie spielen eine entscheidende Rolle bei den Wechselwirkungen zwischen den am Immunsystem beteiligten Zellen . Typ I und Typ II Major Histocompatibility Complex und Antikörper sind Mitglieder dieser Superfamilie. Der Immunglobulinspiegel steigt bei schwerer Allergie an , kann aber auch eine Parasitose (des Verdauungstraktes im Allgemeinen) widerspiegeln .
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Das Immunglobulin G (IgG) macht 75 bis 80% unserer zirkulierenden Antikörper aus. Sie entstehen als Reaktion auf ein Antigen (vom Körper nicht erkannter Körper). Sie schützen den Körper vor Bakterien, Viren und bestimmten Toxinen im Blut oder in der Lymphe .
Sie fixieren das Komplement (Bestandteile des Immunsystems) und spielen eine Rolle bei der Gedächtnisreaktion, der Grundlage einer dauerhaften Immunität, die eine Impfung ermöglicht . Sie überschreiten die Plazentaschranke und ermöglichen eine "passive Immunität" des Immunsystems von der Mutter bis zum Fötus .
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Das Immunglobulin A (IgA) bildet eine Barriere gegen die meisten Krankheitserreger, um an die Schleimhäute der Zellen und die Haut zu binden . Sie sind als Dimere in Drüsen- und schleimartigen Sekreten vorhanden , insbesondere in Speichel , Tränen , Muttermilch ( Kolostrum ), Nasensekreten , Magen-Darm- Sekreten und denen der Atemwege . Ein Mangel an IgA (der möglicherweise genetischen Ursprungs ist ) kann zu Infektionen der oberen Atemwege führen (selten auf der unteren Ebene), aber ein Anstieg von IgG und IgM im Serum kann dieses Defizit auf natürliche Weise teilweise ausgleichen.
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Das Immunglobulin M (IgM) liegt in monomerer Form auf der Oberfläche der Membran von naiven B-Lymphozyten vor. Sie können dann von Plasmazellen sekretiert werden und zirkulieren dann in Pentameren.
Sie fixieren den Komplement- C1-Komplex und ermöglichen dessen Aktivierung auf klassischem Weg.
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Die D-Immunglobuline (IgD) sind nur Membran- B-Zellen, in denen sie Antigene binden.
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Das Immunglobulin E (IgE) ist größer als die G-Immunglobuline, die von bestimmten weißen Blutkörperchen (Plasmazellen) in der Haut, im Verdauungssystem, in den Mandeln (oder Mandeln) und in den Atemwegen produziert werden. Sie sind durch eine Art Stab mit zwei Arten weißer Blutkörperchen ( Mastzellen und basophile Granulozyten ) verbunden. Das Einfangen eines Antigens durch dieses Immunglobulin führt zur Sekretion von Produkten (einschließlich Histamin ), die eine entzündliche und möglicherweise allergische Reaktion auslösen .
Bestimmte Immunglobuline sind jedoch auch der Einstiegspunkt für Viren wie:
Verschiedene
Immunglobuline sind Teil der Liste der wichtigsten Arzneimittel der Weltgesundheitsorganisation (Liste aktualisiert inApril 2013).
Anmerkungen und Referenzen
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(en) Monique Lafon , " Tollwutvirusrezeptoren " , Journal of Neurovirology , vol. 11, n o 1,Februar 2005, p. 82–87 ( ISSN 1355-0284 , PMID 15804965 , DOI 10.1080 / 13550280590900427 , online gelesen , abgerufen am 22. Oktober 2019 )
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CAM (für Zelladhäsionsmolekül) bezieht sich auf Zelladhäsionsmoleküle. Rem: Neben Immunglobulinen finden wir unter diesen Adhäsionsmolekülen: die Superfamilie der Cadherine und die Familien der Selectine und Integrine
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Futura Science, Immunglobuline
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(in) Calabrese EJ - Schadstoffe und Risikogruppen. New York, 1978
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(in) WHO-Modellliste der unentbehrlichen Arzneimittel, 18. Liste , April 2013
Siehe auch
Zum Thema passende Artikel
Literaturverzeichnis