Zytoskelett

Das Zytoskelett einer Zelle ist der organisierte Satz biologischer Polymere, die ihr die meisten ihrer architektonischen und mechanischen Eigenschaften verleihen. Der terminologische Hinweis auf das „ Skelett “ von Wirbeltieren ist jedoch irreführend, da:

die meisten Bestandteile des Zytoskeletts werden durch Polymerisation ständig erneuert;
das Zytoskelett ist der Ursprung der meisten Kräfte, die von der Zelle ausgeübt werden, um sich zu bewegen und zu essen, in dem es eher wie ein Satz von " Muskeln " ist;
die mechanischen Eigenschaften des Zytoskeletts sind je nach den Komponenten und den betrachteten Situationen sehr variabel;
die Aktivität des Zytoskeletts hat Konsequenzen, die weit über rein mechanische Rollen (Bewegung und Struktur) hinausgehen, zum Beispiel: die Regulation der Genexpression, Zelldifferenzierung oder Proliferation.

Die Zytoskelette aller Eukaryoten sind ziemlich ähnlich (obwohl wichtige Unterschiede zwischen tierischen und pflanzlichen Zellen bestehen), während die kürzlich in Prokaryoten entdeckten ganz anders organisiert zu sein scheinen.

Eukaryotisches Zytoskelett

Zusammensetzung und Gesamtstruktur

Das Zytoskelett besteht aus biologischen Polymeren von Proteinen, die aufgrund ihrer Größe auf zellulärer Ebene manchmal als Fasern bezeichnet werden. Sie werden in drei Kategorien eingeteilt:

Die Aktinfilamente bildeten Aktin (ein Protein, von dem es verschiedene Typen gibt). Dieselben Filamente finden sich auch in großen Mengen in Muskelfasern . Ihr Durchmesser beträgt etwa 7 bis 8 nm und ihre Persistenzlänge beträgt etwa 17 µm. Sie sind daher recht flexible Filamente , da sie in einer Doppelhelix angeordnet sind . Sie sind auch ausgerichtet aufgrund der Asymmetrie der Aktin - Monomeren und deren helikale assembly: ein Ende (+) kann viel schneller als die anderen polymerisieren (-). Die Rede ist von polarisierten Filamenten . Aktinfilamente bilden ein dynamisches Netzwerk . Die Dynamik der Aktinfilamente wird durch ein Fließbandphänomen (Depolymerisation am (-) Ende und Polymerisation am (+) Ende und durch die Spaltung der Filamente durch bestimmte Proteine (dadurch Verkürzung der Filamente und Vermehrung mit zwei Stellen) ermöglicht ( +) der Polymerisation).

Aktin ist mit anderen Proteinen (Crosslinking Protein) wie Filamin und Fodrin assoziiert, dh Proteinen von 250 bzw. 243 kDa, die den Ursprung des dreidimensionalen Netzwerks bilden. Darüber hinaus kann Fodrin die Ursache für das Auftreten von Autoimmunerkrankungen sein, bei denen die Produktion von Autoantikörpern, die auf dieses Protein abzielen, bei Personen mit Sjögren-Krankheit extrapoliert wird. Das Ergebnis dieser Assoziationen ist unter anderem eine Erhöhung der Viskosität des Zytosols und die Auslösung bestimmter Signalwege. Aktinfilamente bestehen aus dem F-Aktin-Polymer (Filament) und dem G-Aktin-Monomer (kugelförmig). Es besteht ein dynamisches Gleichgewicht zwischen F-Aktin und G-Aktin. Das Aktinnetzwerk befindet sich unter der Plasmamembran, der Polymerisationsgrad bestimmt die Gesamtform der Zelle und die dafür notwendige Plastizität der Zelle , Einteilung ...

Die Zwischenfilamente . Dies sind die am wenigsten dynamischen Elemente des Zytoskeletts, aber ihre Erforschung entwickelt sich schnell. Sie sind sehr wichtig für die Struktur des Kerns, da sie am widerstandsfähigsten sind. Sie sind unpolarisiert. Sie ermöglichen die Verankerung von Organellen. Sie haben einen Durchmesser, der zwischen 8 und 10 nm liegen kann, wodurch sie eine Zwischengröße zwischen den Aktin-Mikrofilamenten und den Mikrotubuli haben. Sie kommen in allen eukaryontischen Zellen vor, einige jedoch nur in Wirbeltieren. Wir unterscheiden:
- Keratinfilamente, die durch zahlreiche Disulfidbrücken gekennzeichnet sind ; sie finden sich in den Epidermiszellen von Wirbeltieren, Haaren, Haaren, Nägeln ...
- Desmin-Filamente in den Muskelzellen der glatten und quergestreiften Muskulatur und im Herzmuskel
- die im Kern vorhandene Kernlamina, die gegen die innere Membran des Kerns aufgebracht wird; es ist eine fibrilläre Proteinschicht, deren Proteine Lamins sind.
Die Mikrotubuli sind die steifsten Bestandteile des Zytoskeletts. Sie sind hohlzylindrische Gebilde, deren Wand aus Tubulin-Polymeren (α- und β-Tubulin-Dimeren) besteht. Ihre Persistenzlänge beträgt tatsächlich mehrere Millimeter, was die Größe der Zelle bei einem Durchmesser von 15 bis 25 nm je nach Art der Mikrotubuli bei weitem übersteigt. Diese Steifigkeit wird ihnen durch eine Röhrenstruktur aufgrund der besonderen Anordnung der Monomere, aus denen sie bestehen, verliehen. Mikrotubuli werden auf die gleiche Weise wie Aktinfilamente polarisiert, aber die Biochemie der Polymerisation ist anders. Insbesondere besteht eine dynamische Instabilität, die zu einer sehr plötzlichen Verkürzung eines Mikrotubulus führen kann, der eine große Kraftquelle sein kann.

Polymere werden entsprechend ihrer Rolle in Netzwerken, Bündeln oder Kabeln organisiert. Es ist wichtig zu bedenken, dass die Struktur und Zusammensetzung des Zytoskeletts sehr dynamisch ist. Dieses hohe Maß an Organisation und Labilität wird durch das Vorhandensein von Hunderten von Helferproteinen ermöglicht, die mit dem Zytoskelett assoziiert sind:

Brückenproteine (üblicherweise mit den englischen Begriffen Crosslinker oder Crosslinking Proteine bezeichnet ). Dieser Begriff bezieht sich auf die Physik von Polymeren, bei der die Zugabe bestimmter Komponenten (z. B. Schwefel für Gummi) zur Bildung von Verknüpfungen zwischen den Ketten führt und die physikalischen Eigenschaften des Materials vollständig verändert. Dies geschieht in der Tat, noch dramatischer, beim Zytoskelett. Tatsächlich werden die meisten Crosslinker durch andere regulatorische Proteine von der Zelle gesteuert, was manchmal sehr schnelle Reorganisationen des Zytoskeletts ermöglicht.
Verzweigungsproteine (manchmal als Sonderfall der vorherigen angesehen, aber hauptsächlich im Fall von Aktinfilamenten wichtig)
Cap-Proteine und depolymerisierende Proteine ( Capping , Severing-Proteine ), die die Polymerisationsgeschwindigkeit der Filamente an ihren Enden regulieren
Ankerproteine
molekulare Motoren wie Myosine, Kinesine oder Dyneine. Molekulare Motoren sind ein weites Untersuchungsgebiet der Zellbiologie und von grundlegender Bedeutung für die Anpassung der mechanischen und morphologischen Eigenschaften der Zelle sowie für den vesikulären Transport.

Zytoskelett der Pflanze

Da die Form der Zelle hauptsächlich durch die Wechselwirkung osmotischer Druck / Widerstand der Wand bestimmt wird, stellt man eine geringere Bedeutung des Zytoskeletts fest: Fehlen von Zwischenfilamenten (außer auf der Ebene des Zellkerns). Das Netzwerk von Mikrotubuli ist sehr entwickelt und in einer schraubenförmigen Struktur organisiert, die sich gegen die Membran abflacht (Zusammenhang mit der Synthese von Zellulosefasern der Wand). Tatsächlich ist die Synthese von Zellulosefasern in der Pflanzenwand durch kortikale Mikrotubuli entlang der Plasmamembran orientiert.

Lokalisierte Strukturen

Hauptfunktionen

Das Zytoskelett trägt zu vielen Funktionen innerhalb der Zelle bei:

Regulierung der Zellform (Beispiele: Diapedese , zelluläre Empfindlichkeit gegenüber den mechanischen und topographischen Parametern des umgebenden Substrats, extrazelluläre Matrix, andere Zellen, Biomaterialien usw.).
Verankerung an den Membranen benachbarter Zellen.
Die Bildung von Vorsprüngen oder Membraninvolutionen (wichtig für die Phagozytose und für die Zellmigration: Pseudopodien )
Die Aufrechterhaltung der inneren Struktur und insbesondere der Zellkompartimente.
Der Transport von Proteinen oder mRNA.
Die Trennung der Chromosomen während der Mitose
Die Bildung und Kontraktion des mitotischen Rings ermöglicht die physikalische Trennung von zwei Tochterzellen (Zytodese).
Kontraktion von Muskelzellen.

Diese Liste kann nicht vollständig sein, da viele unbekannte Rollen regelmäßig durch die Forschung hervorgehoben werden, die auf diesem Gebiet sehr aktiv ist.

Mechanische Eigenschaften

Die verschiedenen Filamentarten haben sehr unterschiedliche mechanische Eigenschaften:

die Mikrotubuli haben eine beträchtliche Dehnbarkeit, aber einen sehr geringen Widerstand;
die Aktin-Mikrofilamente sind sehr widerstandsfähig, aber ihr Verformungsvermögen ist stark reduziert;
die Zwischenfilamente verformen sich fast proportional zur ausgeübten Kraft und die signifikante Überlappung von Dimeren und Tetrameren ermöglicht eine sehr hohe Beständigkeit gegen mechanische Belastungen.

Prokaryontisches Zytoskelett

Das Vorhandensein eines Zytoskeletts wurde 2006 in Prokaryonten nachgewiesen , insbesondere dank der Arbeit von Rut Carballido Lopez und seinem Team. Sie entdeckten das zum Aktinprotein homologe Protein MreB (in) und ähnliche Struktur, das sich unter der Membran befindet und eine wichtige Rolle bei der Struktur und Zellform spielen soll. Es wird auch angenommen, dass das FtsZ- Protein eine Rolle bei der Zytodierese von Bakterien spielt.

Hinweise und Referenzen

(in) Rut Carballido-López, " Das Bakterielle Aktin Cytoskeleton-Like " , Mikrobiologie und Molekularbiologie Reviews , vol. 70, n o 4,1 st Dezember 2006, s. 888-909 ( DOI 10.1128 / MMBR.00014-06 )