Peptidase

Die Peptidasen (oder Proteasen oder proteolytischen Enzyme ) sind Enzyme , die die Peptidbindungen von Proteinen aufbrechen . Dies wird als proteolytische Spaltung oder Proteolyse bezeichnet . Dieser Prozess beinhaltet die Verwendung eines Moleküls von Wasser , die klassifiziert sie Hydrolasen .

Die biologischen Funktionen von Proteasen sind vielfältig: Sie sind an der Reifung von Proteinen, an der Verdauung von Nahrungsmitteln, an der Blutgerinnung , am Umbau von Geweben während der Entwicklung des Organismus und an der Heilung beteiligt . Einige Proteasen sind Toxine wie Botulinumtoxin .

Einige Proteasen werden als inaktive Vorläufer hergestellt, die als Zymogene bezeichnet werden . Sie werden üblicherweise durch eine proteolytische Spaltung aktiviert, die das funktionelle Enzym freisetzt und so die Aktivität auslöst. Es gibt also Proteolyseprozesse in der Kaskade, insbesondere in der Koagulation.

Funktionale Klassifizierung

Es gibt verschiedene funktionelle Familien von Peptidasen, die nach der Position klassifiziert werden, an der der Schnitt in der Peptidkette stattfindet:

Die meisten Peptidasen spalten die Peptidkette bevorzugt an genauen Positionen, abhängig von der Art der Seitenketten der Aminosäuren, die die Spaltstelle umgeben. In einigen Fällen ist diese Spezifität gering, in anderen kann sie sehr selektiv sein. Die Spaltung kann auch durch die Struktur des Substratproteins beeinflusst werden. So schneidet Chymotrypsin , ein Verdauungsenzym, bevorzugt nach aromatischen oder aliphatischen Aminosäuren .

Aktionsmechanismus

Für Proteasen wurden verschiedene Wirkmechanismen beschrieben, die es ermöglichen, sie in Abhängigkeit von der Art der Aminosäure (n) des aktiven Zentrums, das an der Katalyse beteiligt ist, in große mechanistische Familien einzuteilen . Wir unterscheiden also:

Threonin und Glutaminsäure Peptidasen wurden nur in beschrieben 1995 und 2004 jeweils .

Auftreten

Proteasen sind Enzyme, die im lebenden Königreich sehr häufig vorkommen. Sie kommen in allen lebenden Organismen vor und die Gene, die für diese Proteine ​​kodieren, können 1 bis 5  % des Gengehalts des Genoms ausmachen .

In Mikroben produzieren viele Bakterien Proteasen, die sowohl Proteine ​​als auch Oligopeptide abbauen können . Die bekanntesten proteolytischen Arten sind Clostridium , Bacillus , Proteus , Streptomyces , Pseudomonas .

Viren können auch Proteasen codieren; Dies ist beispielsweise bei Flaviviridae (einzelsträngiges RNA-Virus) der Fall.

benutzen

Gereinigte Proteasen werden für Biotransformationen verwendet, zum Beispiel:

Proteasen werden auch verwendet in:

Proteaseinhibitoren

Dies sind Moleküle, die die Aktivität von Proteasen blockieren. Aufgrund der Vielfalt der physiologischen Mechanismen, an denen Proteasen beteiligt sind, haben sie häufig interessante pharmakologische Eigenschaften (möglicherweise antiviral).

Die Arten der Blockierung sind unterschiedlich und reichen von einer Blockade durch ein anderes Protein, das die Protease bindet, bis zur irreversiblen Inaktivierung von Resten des aktiven Zentrums durch eine chemische Verbindung (Suizidinhibitor), wobei Analoga von Peptiden passieren, die das natürliche Substrat nachahmen.

Beispiele für Proteaseinhibitoren

Beispiele für Drogen

Anmerkungen


Verweise

  1. Joseph-Pierre Guiraud , Lebensmittelmikrobiologie , Dunod ,18. September 2012, 2 nd  ed. ( ISBN  978-2-10-057008-9 und 2-10-057008-0 )
  2. N. Scaramozzino, JM Crance, C. Drouet, R. Germi, E. Drouet, A. Jouan & D. Garin (2002) Virale Proteasen in der Familie der Flaviviridae . Virology, 6 (6), 445 & ndash; 54.
  3. Biologie von A bis Z, 1100 Einträge und Überprüfungstipps, Bill Indge Dunod, 2007

Siehe auch

Externe Links