Fettsäuresynthase

Menschliches FAS I ( PDB 1XKT )

Haupteigenschaften

Symbol

FASN

Homo sapiens

273 427 Da

Links über GeneCards und HUGO zugänglich .

Komm herein	2194
HUGO	3594
OMIM	600212
UniProt	P49327
RefSeq ( mRNA )	NM_004104
RefSeq ( Protein )	NP_004095.4
Zusammen	ENSG00000169710
PDB	1XKT , 2CG5 , 2JFD , 2JFK , 2PX6 , 3HHD , 3TJM , 4PIV , 4W82 , 4W9N
GENATLAS • Gentests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Fettsäuresynthase Schlüsseldaten

EG-Nr.	EG 2.3.1.85
CAS-Nummer	9045-77-6

Enzymaktivität

Die Fettsäuresynthase ( FAS , englische Fettsäuresynthase ) ist ein Enzym, das im Volk vom Gen FASN codiert wird , oder ein Enzymsystem, das die Biosynthese von Fettsäuren durchführt, die durch Kondensationen aufeinanderfolgender Claisen- Einheiten Malonyl-CoA auf dem Acetyl linear gesättigt sind -CoA bis zur Palmitinsäure :

\ rightleftharpoons

+ ( n + 1) Coenzym A + n CO 2+ 2 n NADP + .

Es gibt im Wesentlichen zwei Arten von Fettsäuresynthasen:

Das FAS I war eine homodimere multifunktionelle Makrosynthase, dh ein Dimer aus zwei großen identischen Untereinheiten - jeweils 272 kDa vom Menschen - mit mehreren Website- Assets, wobei Substrate immer noch an ein Domänen- Acyl-Trägerprotein (PCR) dieses Enzyms gebunden sind während des Zusammenbaus von Palmitinsäure von einer funktionellen Domäne in eine andere übertragen werden. Das FAS I ist bei Säugetieren und Pilzen - obwohl die strukturelle Anordnung dieser Systeme zwischen diesen beiden Gruppen unterschiedlich ist - sowie bei Bakterien der Gattungen Corynebacterium , Mycobacterium und Nocardia gemeinsam . in diesen Bakterien, FAS I produziert Palmitinsäure, und Enzyme von FAS II produzieren eine Vielzahl von anderen Lipiden .

Das FAS II- Bakterium besteht aus dissoziierten Enzymen , die jeweils monofunktionell sind; Inhibitoren dieses Enzymsystems werden als potenzielle Antibiotika untersucht . Die Funktion der E. coli- Fettsäuresynthase wurde besonders untersucht und vollständig aufgeklärt. Dieser Komplex umfasst:
- zwei funktionelle Domänen der Aktivierung des Acetyl-CoA- Primers und der Malonyl-CoA- Einheit , die während des Zusammenbaus an der Fettsäure kondensiert werden sollen,
- eine funktionelle Domäne, die die Claisen-Kondensation von Malonyl-CoA mit der Fettsäure während des Zusammenbaus durchführt,
- drei funktionelle Domänen gewährleistet Reduktionsgruppe keto > C = O C - beta in Atom von Kohlenstoff gesättigt> CH 2 : Ketoreduktase (KR), Dehydratase (DH) und Enoylreduktase (ER),
- eine Thioesterase (TE) , die hydrolisiert die Thioester - Bindung der PCR mit den Fettsäure bei der Synthese , wenn dieser erreicht 16 Kohlenstoffatomen, zu dem entsprechenden Palmitinsäure .

Diese Reaktionen und die entsprechenden Enzyme sind im folgenden Schema und in der folgenden Tabelle zusammengefasst:

Schritt	Enzym & EG-Nr.	Beschreibung
(beim)	ACP S- Acetyltransferase EC 2.3.1.38	Aktiviert Acetyl-CoA für die Reaktion mit Malonyl - ACP .
(b)	ACP S- Malonyltransferase EC 2.3.1.39	Aktiviert Malonyl-CoA im Hinblick auf eine Kondensation auf acetyl - ACP oder auf der gesättigten linearen Fettsäurekette während der Synthese.
(vs)	3-Ketoacyl-ACP-Synthase EC 2.3.1.41	Reaktion von Malonyl - ACP mit Acetyl - ACP - Primer oder das Ende der Kohlenwasserstoffkette während der Montage.
(d)	3-Ketoacyl-ACP-Reduktase EC 1.1.1.100	Reduziert die Keton - Gruppe von Kohlenstoff 3 bis Hydroxyl .
(e)	3-Hydroxyacyl-ACP-Dehydratase EC 4.2.1.59	Stellt eine trans -Δ 2 Doppelbindung durch Dehydrierung .
(f)	Enoyl-ACP-Reduktase EC 1.3.1.9	Reduziert die Doppelbindung zwischen den Kohlenstoffatomen 2 und 3.

Nicht verwechseln

FAS , Liganden und Rezeptoren, die an der Apoptose beteiligt sind

Die hier angegebenen Werte für die Masse und die Anzahl der Reste sind diejenigen des Proteinvorläufers, die aus der Translation des Gens vor posttranslationalen Modifikationen resultieren , und können sich erheblich von den entsprechenden Werten für die funktionelles Protein .