Eine Isopeptidbindung ist eine Peptidbindung , die sich in der Hauptkette des Proteins befindet . Diese Verbindung wird zwischen den " Carbonsäure " - und " Aminogruppen " -Funktionen einer Seitenkette gebildet (1).
Isopeptidbindungen können sich zwischen dem Amin der Seitenkette von Lysin und den Carboxylgruppen der Seitenkette von Glutamat oder Aspartat bilden .
Die Bildung der Bindung kann enzymatisch katalysiert werden, wie im Fall der durch Transglutaminasen katalysierten Bindung zwischen Lysin und Glutamin , oder sie kann sich spontan bilden, wie dies bei der Bildung des Kapsids des Bakteriophagen HK97 und der grampositiven Bakterien in Pili beobachtet wird .
Die spontane Bildung einer Isopeptidbindung erfordert die Anwesenheit eines anderen Rests, Glutaminsäure , der die Bildung von durch die Nähe induzierten Bindungen katalysiert.
Ein Beispiel für ein kleines Peptid, das eine Isopeptidbindung enthält, ist Glutathion , das eine Verbindung zwischen der Seitenkette eines Glutamatrests und der Amingruppe eines Cysteinrests aufweist .
Ein Beispiel für ein Protein, das an der Isopeptidbindung beteiligt ist , ist Ubiquitin , das an andere Proteine bindet, indem es zwischen dem C-terminalen Glycin von Ubiquitin und einer Lysinseitenkette des Substratproteins bindet.
Isopeptidbindungen sind eine der häufigsten posttranslationalen Modifikationen .
Kürzlich haben Forscher die spontane Bildung einer Isopeptidbindung genutzt, um ein neues Tag namens Peptid- Isopeptag (in) zu erzeugen .
Der Isopeptag kann spontan und irreversibel mit seinem Bindungspartner über eine kovalente Isopeptidbindung reagieren.
Anwendungen dieses neuen molekularen Werkzeugs können sein: das Targeting von Proteinen in vivo, Fluoreszenzmikroskopie und die Entwicklung neuer Proteinarchitekturen für die synthetische Biologie .