Glucokinase
| Glucokinase | |||||||||||||||||||
 Humane Glucokinase ( PDB 1V4S ) | |||||||||||||||||||
| Haupteigenschaften | |||||||||||||||||||
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| Symbol | GCK | ||||||||||||||||||
| EG-Nr. | 2.7.1.2 | ||||||||||||||||||
| Homo sapiens | |||||||||||||||||||
| Ort | 7 S. 13 | ||||||||||||||||||
| Molekulargewicht | 52 191 Da | ||||||||||||||||||
| Anzahl der Rückstände | 465 Aminosäuren | ||||||||||||||||||
| Links über GeneCards und HUGO zugänglich . | |||||||||||||||||||
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Die Glucokinase ist eine Phosphotransferase , die die Reaktion katalysiert :
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+ ATP → ADP + H + + |
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| Glucose | Glucose-6-phosphat |
Die bakterielle Glucokinase ist spezifisch für Glucose ( EC ), ebenso wie die von Wirbeltieren , die eine Isoform der Hexokinase ( EC ) ist und als Hexokinase D oder Hexokinase Typ IV bezeichnet wird . Mammalian Glucokinase wird ausgedrückt in der Leber und islet β - Zellen der Langerhans'schen in der Bauchspeicheldrüse .
Dieses Enzym ist gekennzeichnet durch:
- eine geringe Affinität für Glucose, die zu einer viel höheren Halbsättigungskonstante (10 mM) führt als die bei den anderen drei Isoenzymen beobachteten ;
- eine schwache positive Kooperativität mit Glucose (Hillsche Konstante von 1,5), die nicht durch die klassischen Mechanismen der Kooperativität erklärt werden kann, da es sich um ein monomeres Enzym mit einer einzigen Glucosebindungsstelle handelt. Da es nicht der Michaelis-Menten-Gleichung folgt , können wir nicht von einer Michaelis-Konstante sprechen ;
- das völlige Fehlen einer Hemmung durch Glucose-6-phosphat, sein Produkt, bei physiologischen Konzentrationen, was einen großen Unterschied zu den anderen drei Isoenzymen (Hexokinasen A, B und C) darstellt.
"Glucokinase" reagiert gut auf die Bedürfnisse der Leber, die mit dem starken Zufluss von Glucose in der Zeit nach der Mahlzeit fertig werden muss, um sie in Form von Glykogen zu speichern .
Glucokinase| EG-Nr. | EG |
|---|---|
| CAS-Nummer |
| IUBMB | IUBMB-Eintrag |
|---|---|
| IntEnz | IntEnz-Ansicht |
| BRENDA | BRENDA Eingang |
| KEGG | KEGG-Eingang |
| MetaCyc | Stoffwechselweg |
| PRIAM | Profil |
| PDB | Strukturen |
| GEHEN | AmiGO / EGO |
Struktur einer E. coli- Glucokinase ( PDB 1Q18 )
| Pfam | PF02685 |
|---|---|
| Clan Pfam | CL0108 |
| InterPro | IPR003836 |
| SCOP | 1q18 |
| SUPERFAMILIE | 1q18 |
Anmerkungen und Referenzen
- (in) Kenji Kamata, Morihiro Mitsuya, Teruyuki Nishimura, Jun-ichi Eiki und Yasufumi Nagata , " Strukturelle Basis für die Regulation des allosterischen allosterischen Enzyms Monomere humane Glucokinase " , Structure , vol. 12, n o 3, März 2004, p. 429-438 ( PMID 15016359 , DOI 10.1016 / j.str.2004.02.005 , online lesen )
- Die hier angegebenen Werte für die Masse und die Anzahl der Reste sind diejenigen des Proteinvorläufers, die aus der Translation des Gens vor posttranslationalen Modifikationen resultieren , und können sich erheblich von den entsprechenden Werten für die funktionelles Protein .
- (in) Cárdenas ML, Cornish-Bowden A., T. Ureta, " Evolution und regulatorische Rolle der Hexokinase " , Biochim. Biophys. Acta , vol. 1401,1998, p. 242–264 ( PMID 9540816 )
- (in) Vladimir V. Lunin, Yunge Li, Joseph D. Schrag, Pietro Iannuzzi, Miroslaw Cygler und Allan Matte , " Kristallstrukturen der ATP-abhängigen Glukokinase von Escherichia coli und ihres Komplexes mit Glucose " , Journal of Bacteriology , Vol. 186, n o 20, Oktober 2004, p. 6915-6927 ( PMID 15466045 , PMCID 522197 , DOI 10.1128 / JB.186.20.6915-6927.2004 , online lesen )
Siehe auch
Zum Thema passende Artikel
Literaturverzeichnis
- Glucokinase und glykämische Krankheit: Von den Grundlagen zu neuartigen Therapeutika (Hrsg. FM Matschinsky & MA Magnuson), Karger, Basel, Schweiz, 2004.
- ML Cárdenas (1995) "Glucokinase": seine Regulation und Rolle im Leberstoffwechsel, RG Landes Co, Austin, USA.