Die Milchgerinnung (oder Gerinnung) wird durch die Denaturierung des Kaseins , des Hauptproteins der Milch, verursacht . Fett und Seroproteine spielen eine passive Rolle.
Die verschiedenen Kaseine sind in Mizellen organisiert, die Aggregate mehrerer Kaseinmoleküle sind . Es handelt sich um einen Komplex von Phosphorproteinen , die bei einem pH-Wert von 4,6 oder unter der Wirkung spezifischer Enzyme wie Chymosin ausfallen und aus der Mazeration von Kälberabomen extrahiert werden , die zusammen mit einem anderen Enzym, Pepsin, das Lab bilden .
In der Käsetechnologie gibt es daher zwei Arten der Koagulation:
In Milch sind Kaseinmizellen und Fettkügelchen negativ geladen. Dies führt zu einer elektrostatischen Abstoßung, die die Stabilität der Milch gewährleistet. Die Kaseinfragmente sind hydrophil und befinden sich am Rand der Mizellen, wo sie eine Hydratationsschicht bilden (zurückgehaltenes Wasser verhindert, dass die Kolloide zusammenkommen). Milchsäure, die aus dem Abbau von Laktose durch Milchsäurebakterien resultiert, trägt positive Ladungen, die die negativen Ladungen von Kolloiden neutralisieren. Bei pH 4,6 - dem isoelektrischen Punkt von Kasein genannt - erhalten wir ihre Neutralität. Die Säure entwässert so die Mizellen, wodurch sie zusammenkommen können. Die größere der Entmineralisierung (Ansäuerung von Milch durch Milchsäurebakterien oder saure Koagulation) ist , je mehr sie eine Milchtyp Quark . In der Tat binden die Mizellen durch hydrophobe Wechselwirkungen (schwache, reversible Bindungen), indem sie die Fettkügelchen, die Mikroorganismen, die Vitamine und alle Partikel, die in den Maschen des Kaseinnetzwerks zurückgehalten werden können, in ihrem Netzwerk zurückhalten. Man erhält ein Gel: Es ist die Milchgerinnung von Milch ( fermentierte Milch ).
Das Labtier besteht aus zwei Enzymen, deren Anteil je nach Alter des Tieres variiert: Chymosin und Pepsin . Letzteres wirkt nicht hauptsächlich auf die Koagulation von Milch. Im Allgemeinen besteht kommerzielles Lab überwiegend aus Chymosin (mindestens 85%). Es gibt auch pflanzliche, mikrobielle und synthetische Labs.
Die meisten Käsereien, die Käse mit einer geschützten Ursprungsbezeichnung (gU) herstellen, insbesondere in der Schweiz, verwenden Tierlab.
Derzeit werden in der Milchindustrie synthetische Gerinnungsmittel aus gentechnisch veränderten Mikroorganismen ( GVO ) gewonnen. Viele „moderne“ Käsesorten verwenden diese Art von Gerinnungsmittel.
Das Kasein sind Proteine, die den größten Teil der Stickstoffkomponenten der Milch ausmachen. Da es sich um eine Emulsion handelt - hier eine wässrige Mischung aus Molke , Fettkügelchen und dispergierten Kaseinmizellen - sollten sich die Elemente im Laufe der Zeit absetzen. Die Bildung von Mizellen dank des Kappa-Caseins oder K-Caseins ermöglicht eine Homogenität der Milch und damit eine Stabilisierung ihrer Emulsion.
Kaseinmizellen verdanken ihre Stabilität zwei Faktoren:
- Oberflächenladung: Kaseine haben einen sehr ausgeprägten sauren Charakter. Bei normalem Milch- pH (6,55 für halbentrahmte UHT-Kuhmilch) Haben sie einen starken Überschuss an negativen Ladungen. Die Mizellen werden dann ebenfalls geladen und starke elektrostatische Abstoßungen verhindern, dass sie zusammenkommen.
- Der Hydratationsgrad: Das von den Mizellen fixierte Wasser ist wichtig (3,7 g für 1 g Proteine). Ein Teil dieses Wassers bildet eine schützende Hydratationshülle um jede Mizelle.
Es ist Kappa-Kasein, das die negativen Ladungen und die Hydrophilie von Kasein trägt. Es bildet somit den hydrophilen Kopf. Die anderen Kaseine bilden nicht den Kopf der Mizellen, die sich gegenseitig abstoßen und so eine Aggregation verhindern.
Es gibt verschiedene Enzyme, die die Phe (105) -Met (106) -Bindung von k-Casein hydrolysieren können. Diese Hydrolyse halbiert das Molekül. Einerseits wird hydrophiles und lösliches CMP (Caseino-Makro-Peptid) erhalten, das außerhalb der Caseinmizelle diffundiert; auf der anderen Seite die hydrophobe PCK (Para-Casein-Kappa), die im Inneren verbleibt. Chymosin ist eine Hydrolase, die diese proteolytische Spaltung ermöglicht . Die Geschwindigkeit des Prozesses hängt vom pH-Wert und der Temperatur ab. Die optimale Wirkung von Lab liegt bei 40 ° C und pH 4,6.
Der Verlust von Caseino-Makro-Peptiden in den Casein-Mizellen bedeutet, dass sich die k-Caseine nicht mehr gegenseitig abstoßen: Der hydrophobe Charakter der Mizellen nimmt zu. Die Fraktionierung von Phosphocaseinat hinterlässt freie Bindungen, die von ionisiertem Calcium (zweiwertiges Kation) besetzt werden können, das Calciumbrücken bildet. Die Bildung von Disulfidbrücken wird für möglich gehalten. Es ist eine irreversible Reaktion , die ein flexibles Gel produziert: Es ist die Labferment curd . Die Geschwindigkeit der Koagulatbildung sowie deren Aushärtung nimmt mit der Temperatur zu. Es ist bei 15 ° C sehr schwach und bei 55 ° C sehr stark. Der verbleibende flüssige Teil besteht hauptsächlich aus Molke, die selbst aus Laktose , 20% Milchproteinen sowie verschiedenen Molekülen und Vitaminen besteht. Es wird nicht zur Käseherstellung verwendet.
Diese Phase ist der Beginn der Synärese . Synärese ist die Kontraktion des Quarks, die dank der Bindungen durchgeführt werden kann. Je weiter es ist, desto härter ist der Quark. Es ist sehr schwach für die Milchgerinnung.