Das Tubulin ist die Proteinstruktur von Mikrotubuli , einem Hauptbestandteil des Zytoskeletts . Es hat eine Molmasse von ca. 100 kDa .
Es besteht aus 2 nicht identischen Untereinheiten:
Diese beiden Untereinheiten, die aus der Expression von zwei verschiedenen Genen (α-Gen und β-Gen) resultieren, sind daher sehr ähnlich und unterscheiden sich tatsächlich nur um wenige Aminosäuren (5 bis 10% der Kette).
Tubulin steuert die Dynamik von Mikrotubuli . Abhängig von seiner Konzentration in der Zelle steuert es seine Polymerisation oder Depolymerisation.
- Wenn die Konzentration an Tubulin-GTP hoch ist, polymerisieren α-ß- Dimere unter Bildung von Protofilamenten. Diese Protofilamente verbinden sich entlang ihrer Länge und bilden so die Mikrotubuli. Der Zusammenbau von Protofilamenten kann auch zur Gewinnung eines Flagellums führen , wie dies beispielsweise bei Spermatozoen der Fall ist. - Wenn die Konzentration von Tubulin-GTP in der Zelle zu niedrig ist, depolymerisieren die Protofilamente und werden abgebaut.Innerhalb der Zelle strahlen Mikrotubuli von einer cytosolischen Struktur aus, die unter einem Elektronenmikroskop sichtbar ist, das als Zentrosom bezeichnet wird . Alle tierischen eukaryotischen Zellen haben eine in ihrem Zytoplasma; Pflanzenzellen haben eine andere Struktur, die unter dem Mikroskop nicht sichtbar ist und als "Mikrotubuli-Organisationszentrum" bezeichnet wird.
Tubulin hat 3 Bindungsstellen, die das Ziel von Krebsmedikamenten sind ; die Website von Taxol , Vinblastin und Colchicine . Das Colchicin und das Vinblastin binden an Tubulin und hemmen dessen Polymerisation, dh die Bildung von Mikrotubuli, die Immobilisierung von Neutrophilen und die Verringerung der Entzündung . Das Taxol hemmt die Depolymerisation von Mikrotubuli.