Ubiquitin-Ligase

Ubiquitin-Protein-Ligase Beschreibung dieses Bildes, auch unten kommentiert Humane Ubiquitin- Protein-Ligase ( PDB  4A4C ) Schlüsseldaten
EG-Nr. EG 6.3.2.19
CAS-Nummer 74812-49-0
Enzymaktivität
IUBMB IUBMB-Eintrag
IntEnz IntEnz-Ansicht
BRENDA BRENDA Eingang
KEGG KEGG-Eingang
MetaCyc Stoffwechselweg
PRIAM Profil
PDB Strukturen

Die Ubiquitin-Ligase oder E3-Ubiquitin-Ligase ist eine Ligase , die die Reaktion katalysiert  :

ATP + Ubiquitin + Lysin - Protein  AMP + Diphosphat + N - Ubiquityllysin - Protein. 

Dieses Enzym rekrutiert das Ubiquitin  (en) E2 conjugation Enzym mit geladenem Ubiquitin erkennt ein Substratprotein , und direkt unterstützt oder katalysiert den Transfer von Ubiquitin aus dem E2 - Enzyme mit dem Substrat - Protein. Ubiquitin ist mit einem verknüpften Rest von Lysin durch ein auf einem Zielprotein Isopeptidbindung . E3-Ligasen interagieren sowohl mit dem Zielprotein als auch mit dem E2-Enzym und bestimmen die Spezifität des E2-Enzyms für bestimmte Substrate. E3-Ligasen ubiquitinieren ihr Substrat im Allgemeinen mit Ubiquitin-Ketten, die an den Lys48- Rest gebunden sind, um durch das Proteasom zerstört zu werden . Es gibt jedoch viele andere Bindungsmodi, die die Aktivität, Wechselwirkungen oder Lokalisierung eines Proteins modifizieren. Die Ubiquitinierung von Proteinen durch E3-Ligasen ist an der Regulation vieler Aspekte der Zellphysiologie beteiligt, wie z. B. der intrazellulären Zirkulation, der DNA-Reparatur oder der Zellsignalisierung , und ist in der Zellbiologie von grundlegender Bedeutung . Es ist auch am Zellzyklus während der Synthese von Cyclin E beteiligt.

Anmerkungen und Referenzen

  1. (in) Hao Dou, Andreas Hock, Lori Buetow, Gary J. Sibbet, Karen Vousden H. und T. Danny Huang , "  Strukturelle Basis für die Autoinhibition und phosphorylierungsabhängige Aktivierung von c-Cbl  " , Nature Structural & Molecular Biology , vol.  19, n o  2 22. Januar 2012, p.  184-192 ( PMID  22266821 , PMCID  3880865 , DOI  10.1038 / nsmb.2231 , online lesen )

Siehe auch

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