Christian Böhmer Anfinsen

Christian Böhmer Anfinsen Bild in der Infobox. Christian B. Anfinsen, 1969. Biografie
Geburt 26. März 1916
Monessen
Tod 14. Mai 1995(79 Jahre)
Randallstown ( in )
Name in der Muttersprache Christian Anfinsen
Staatsangehörigkeit amerikanisch
Zuhause Pikesville
Ausbildung Universität von Pennsylvania
Swarthmore College
Monessen Gymnasium ( en )
Harvard Medical School ( Philosophiæ Doktor ) (1941- -1943)
Aktivitäten Biochemiker , Chemiker , Universitätsprofessor , Biophysiker
Andere Informationen
Arbeitete für Johns Hopkins , Harvard University
Feld Biochemie
Religion Judentum
Mitglied von Amerikanische Akademie der Wissenschaften
Amerikanische Akademie der Künste und Wissenschaften
Päpstliche Akademie der Wissenschaften
Auszeichnungen Nobelpreis für Chemie (1972)

Christian Böhmer Anfinsen (26. März 1916in Monessen ( Pennsylvania ), Vereinigte Staaten -14. Mai 1995in Randallstown (Maryland)  (in) ) ist ein Chemiker und Biochemiker Amerikaner . Er gewann 1972 die Hälfte des Nobelpreises für Chemie .

Biografie

Anfinsen wurde in Monessen in eine Familie norwegischer Abstammung geboren. Er erhielt 1937 einen Bachelor-Abschluss am Swarthmore College, 1939 einen Master in organischer Chemie von der University of Pennsylvania und 1943 einen Doktortitel in Biochemie von der Harvard Medical School der Harvard University .

Anfinsen war bis 1950 Assistenzprofessor an der Harvard University, dann arbeitete er an den National Institutes of Health , wo er den größten Teil seiner Karriere bis 1981 durchführte. 1961 zeigte er, dass Ribonuklease nach Denaturierung unter Konservierung zu ihrer Konformation zurückkehren konnte seine enzymatische Aktivität. Diese Tatsache legt nahe, dass alle Informationen, die ein Protein benötigt, um seine endgültige Konformation zu erhalten, in seiner Primärstruktur codiert sind.

1972 erhielt er den Nobelpreis für Chemie (die andere Hälfte wurde an Stanford Moore und William Howard Stein verliehen ) "für seine Arbeiten zur Ribonuklease und insbesondere zur Beziehung zwischen Aminosäuresequenz und biologisch aktiver Konformation" .

In der Tat bestand seine Arbeit an Ribonuklease (einem Enzymprotein) darin, es in Gegenwart eines Denaturierungsmittels zu denaturieren: Das Enzym verlor dann seine aktive Konformation (= nativ, dargestellt durch die Tertiärstruktur des Proteins). Sobald das Denaturierungsmittel entfernt war, kehrte das Enzym zu seiner nativen Konformation zurück.

Im Anschluss an diese Arbeit veröffentlichte Anfinsen Gesetze unter dem Namen "Dogma of Anfinsen" in zwei Punkten:

Das erste Gesetz ist jedoch zu qualifizieren, da andere Moleküle, sogenannte „Hilfsproteine“, entdeckt wurden, die die Rolle haben, die Faltung anderer Proteine ​​während ihrer Synthese oder nach einer Denaturierung zu unterstützen. Daraus folgt, dass die räumliche Konformation von Proteinen weitgehend auf ihre Primärstruktur zurückzuführen ist.

Von 1982 bis 1995, dem Jahr seines Todes, war er Professor für Biologie an der Johns Hopkins University .

Anmerkungen und Referenzen

  1. (en) „  für seine Arbeiten zur Ribonuklease, insbesondere zum Zusammenhang zwischen der Aminosäuresequenz und der biologisch aktiven Konformation  “ in der Redaktion, „  Der Nobelpreis für Chemie 1972  “, Nobel Foundation , 2010. Zugriff am Aug. 22, 2010

Externe Links