Arginase

Arginase Beschreibung dieses Bildes, auch unten kommentiert Struktur einer menschlichen Arginase ( PDB  2PHA ) Schlüsseldaten
EG-Nr. EG 3.5.3.1
CAS-Nummer 9000-96-8
Cofaktor (en) Mn 2+
Enzymaktivität
IUBMB IUBMB-Eintrag
IntEnz IntEnz-Ansicht
BRENDA BRENDA Eingang
KEGG KEGG-Eingang
MetaCyc Stoffwechselweg
PRIAM Profil
PDB Strukturen
GEHEN AmiGO / EGO

Die Arginase ist eine Hydrolase , die die Reaktion katalysiert  :

L- Arginin + H 2 O.    L- Hornithin + Harnstoff .

Dieses Enzym ist am Harnstoffzyklus beteiligt .

Struktur

Es ist ein Mangan- basiert Metalloenzyms . Es gibt zwei Isoformen , Arginase-1 und Arginase-2. Arginase-1 ist hauptsächlich hepatisch. Arginase-2 ist ein mitochondriales Enzym und kommt in mehreren Organen vor.

Aktion

Neben seiner Intervention im Harnstoffzyklus greift es indirekt in die Synthese von Stickstoffmonoxid (NO) ein, wobei Arginin das Substrat der beiden Reaktionen ist: Durch das Einfangen dieser Aminosäure speist es das von letzterer abhängige Oxid nicht mehr verringert die Synthese von NO. Da NO ein Vasodilatator ist , der von der Gefäßwand synthetisiert wird, könnte Arginase somit in die Vasoreaktivität (endotheliale Dysfunktion) eingreifen.

Verordnung

Es wird durch oxidiertes LDL , bei Diabetes und durch Hypoxie aktiviert .

Anmerkungen und Referenzen

  1. (in) Luigi Di Costanzo, Michael E. Pique und David W. Christianson , Kristallstruktur der mit Thiosemicarbazid komplexierten menschlichen Arginase I zeigt ungewöhnlichen Thiocarbonyl-μ-sulfid-Liganden im zweikernigen Mangancluster  " , Journal of American Chemical Society , Flug.  129, n o  20, 23. Mai 2007, p.  6388-6389 ( PMID  17469833 , PMCID  2593847 , DOI  10.1021 / ja071567j , online lesen )
  2. Pernow J, Jung C, Arginase als potenzielles Ziel bei der Behandlung von Herz-Kreislauf-Erkrankungen: Umkehrung des Arginin-Diebstahls? , Cardiovasc Res, 2013; 98: 334 & ndash; 343
  3. Ryoo S., Lemmon CA, Soucy KG et al. Die oxidierte Lipoprotein-abhängige endotheliale Arginase II-Aktivierung niedriger Dichte trägt zu einer gestörten Stickoxidsignalisierung bei , Circ Res, 2006; 99: 951-960
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