CD56
Das CD56- Antigen ( Differenzierungscluster 56) oder NCAM ( Neural Cell Adhesion Molecule ) ist ein Glykoprotein, das auf der Oberfläche von Neuronen , Glia und Skelettmuskeln exprimiert wird. CD56 wurde mit der Adhäsion von Zellen aneinander, der Entwicklung von Neuriten, der Plastizität von Synapsen, dem Lernen und dem Gedächtnis in Verbindung gebracht.
Andererseits ist CD56 das Oberflächenantigen, das menschliche natürliche Killerzellen (NK-Zellen) charakterisiert, die Lymphozyten des angeborenen Immunsystems sind . Dieses Antigen ist auf murinen NK-Zellen nicht vorhanden und es wurden keine anderen verwandten Antigene beschrieben.
Teil des englischen Textes , der ins Französische übersetzt werden soll
Englischer Text zum Übersetzen:
Es werden mindestens 27 alternativ gespleißte NCAM-mRNAs produziert, die eine große Vielfalt an NCAM-Isoformen ergeben. Die drei Hauptisoformen von NCAM unterscheiden sich nur in ihrer zytoplasmatischen Domäne: NCAM-120kDa (GPI verankert), NCAM-140kDa (kurze zytoplasmatische Domäne), NCAM-180kDa (lange zytoplasmatische Domäne).
Die extrazelluläre Domäne von NCAM besteht aus fünf Immunglobulin- ähnlichen (Ig) Domänen, gefolgt von zwei Fibronektin Typ III (FNIII) Domänen. Es wurde gezeigt, dass die verschiedenen Domänen von NCAM unterschiedliche Rollen haben, wobei die Ig-Domänen an der homophilen Bindung an NCAM beteiligt sind und die FNIII-Domänen an der Signalübertragung beteiligt sind, die zum Neuritenwachstum führt. Homophile Bindung findet zwischen NCAM-Molekülen auf gegenüberliegenden Oberflächen ( trans- ) und NCAM-Molekülen auf derselben Oberfläche ( cis- ) statt. Es gibt viele Kontroversen darüber, wie genau die homophile NCAM-Bindung sowohl in trans- als auch in cis- angeordnet ist . Aktuelle Modelle legen nahe, dass eine transhomophile Bindung zwischen zwei NCAM-Molekülen stattfindet, die antiparallel zwischen allen fünf Ig-Domänen oder nur IgI und IgII binden. Es wird angenommen, dass die cis- homophile Bindung durch Wechselwirkungen zwischen sowohl IgI und IgII als auch IgI und IgIII erfolgt, wodurch ein NCAM-Multimer höherer Ordnung gebildet wird. Sowohl die cis- als auch die trans- NCAM-homophile Bindung hat sich als wichtig für die NCAM-„Aktivierung“ erwiesen, die zum Neuritenwachstum führt.
Eine weitere Komplexitätsebene entsteht durch die Einfügung anderer "kleinerer" Exons in das NCAM-Transkript. Die beiden bemerkenswertesten sind die Vase ( VA riablen Domäne S pliced E XON) Exon , das mit einem inbition der Neuriten - Auswuchs fördernden Eigenschaften von NCAM zum Korrelieren gedacht wird, und das MSD ( M uscle S PEZIFISCHE D omain) die Funktion darin besteht , unbekannt, wird aber nur in NCAM-120 in Skelettmuskulatur gefunden.
NCAM kann posttranlational durch die Zugabe von Polysialinsäure zur fünften Ig-Domäne modifiziert werden, von der angenommen wird, dass sie ihre homophilen Bindungseigenschaften aufhebt und zu einer verringerten Zelladhäsion führen kann, die bei der Zellmigration und -invasion wichtig ist.
Es wird angenommen, dass NCAM ein Signal zur Induktion des Neuritenwachstums über den Fibroblasten-Wachstumsfaktor-Rezeptor (FGFR) gibt und auf den p59Fyn-Signalweg einwirkt.
In der anatomischen Pathologie verwenden Pathologen die CD56- Immunhistochemie , um bestimmte Tumore zu erkennen. Zu den normalen Zellen, die sich positiv für CD56 färben, gehören NK-Zellen , aktivierte T-Zellen , das Gehirn und das Kleinhirn sowie neuroendokrine Gewebe. Tumoren, die CD56-positiv sind , sind Myelom , myeloische Leukämie , neuroendokrine Tumore, Wilm-Tumor , adultes Neuroblastom , NK/T-Zell- Lymphome , Pankreas-Azinuszellkarzinom, Phäochromozytom und kleinzelliges Lungenkarzinom.
Das Ewing-Sarkom /PNET ist CD56-negativ.
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