Pfam | PF00400 |
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Clan Pfam | CL0186 |
InterPro | IPR001680 |
PROSITÄT | PDOC00574 |
SCOP | 1gp2 |
SUPERFAMILIE | 1gp2 |
CDD | cd00200 |
In der Strukturbiologie ist ein β-Propeller eine Tertiärstruktur bestimmter Proteine, die durch die Anordnung von vier bis acht klingenförmigen β-Faltblättern um eine Mittelachse in einer torusförmigen Konfiguration gekennzeichnet ist . Jedes β-Faltblatt besteht typischerweise aus vier antiparallelen β- Strängen, die so verdrillt sind, dass der erste und der letzte Strang fast senkrecht zueinander stehen. Eine Studie zur Festlegung der Strukturprinzipien von β-Propellern hat gezeigt, dass die Siebenblattstruktur aus geometrischer Sicht am günstigsten ist.
Beispielsweise ist die virale Neuraminidase des Influenzavirus ein Protein mit β-Propeller mit sechs Schaufeln, deren aktive Form ein Tetramer ist . Dies ist eines der beiden Proteine der Virushülle , das die Abspaltung von Sialinsäuremolekülen von den Proteinen der Plasmamembran von gesunden Zellen katalysiert, um den Eintritt neuer Virionen zu erleichtern .
Das Protein UVR8 (en) der Pflanzen , das das UV-B nachweist, hat einen sieben- dimerisierten β-Propeller , der infolge der Absorption von UV-B dissoziiert.
Die WD40-Wiederholungen , auch Wiederholungs-β- Transducin genannt, sind kurze Fragmente, die hauptsächlich in Eukaryoten vorhanden sind . Sie werden häufig in Einheiten von vier bis sechzehn Tandem-Wiederholungen zusammengesetzt , um eine strukturelle Domäne zu bilden, die für Protein-Protein-Wechselwirkungen kritisch ist .
Ein β-Propeller des LDL-Rezeptors stellt eine kritische Komponente dieses Proteins dar und ist an einer Konformationsänderung beteiligt, die durch eine Änderung des pH-Werts hervorgerufen wird : Bei neutralem pH-Wert weist das Protein eine gestreckte lineare Konformation auf, die es ihm ermöglicht, an Liganden zu binden ( PCSK9 ). ;; Bei niedrigem ( saurem ) pH-Wert entwickelt sich die lineare Konformation zu einer Haarnadelformation , bei der der β-Propeller die Bindung an die Liganden blockiert.