Die Moleküle des Klasse- I- Haupthistokompatibilitätskomplexes (MHC I ) sind Glykoproteine, die fast überall auf der Oberfläche von kernhaltigen Zellen von Kieferwirbeltieren gefunden werden (MHC I ist in allen kernhaltigen Zellen außer Keimzellen vorhanden) 1 .
Es besteht aus einer Alpha-Schwerkette und einer Beta-2-Mikroglobulin-Leichtkette . Die α1- und α2-Domänen der schweren Kette bilden eine Tasche, die ein antigenes Peptid mit ungefähr neun Aminosäuren und einer Masse von 12 kDa 2 enthält . Der mit diesem antigenen Peptid assoziierte MHC I-Komplex wird von CD8-T-Lymphozyten (manchmal als LT8 bezeichnet) erkannt, die an der Immunüberwachung beteiligt sind. Eine Abnahme der Expression von MHC I auf der Oberfläche von Zellen löst die Aktivität von NK-Lymphozyten aus , die die Zelle zerstören. Dies eliminiert den Tumor oder infizierte Zellen, die dem Immunsystem "klassisch" ausweichen, indem die Expression von MHC I verringert wird .
Im Falle einer Infektion einer Zelle durch ein Virus präsentiert dieses in der Tasche die antigene Determinante seines pathogenen Wirts und bewirkt dann die Erkennung des modifizierten Selbst durch die CD8-T-Lymphozyten.
MHC I hat an seiner α 3 -Domäne eine Bindungsstelle für das CD8-Molekül, wodurch die Wechselwirkung mit zytotoxischen T-Lymphozyten verstärkt wird.
Bei der als Bare-Lymphocyte-Syndrom bezeichneten Krankheit wird ein Fehlen der Expression von MHC I- Molekülen aufgrund des Fehlens der TAP1- und TAP2-Transporter beobachtet , die für den Transport und die Bindung des antigenen Peptids an das MHC I-Molekül 3 erforderlich sind .
MHC Ich spiele eine wichtige Rolle bei der neuronalen Plastizität .